BAB
I PENDAHULUAN
A. Latar
Belakang
Makanan merupakan
kebutuhan pokok manusia, sebagai sumber energi vital manusia agar ia dapat
melaksanakan kegiatan sehari-hari dengan baik. Susunan kimia dalam makanan yang
berguna bagi kesehatan tubuh dikenal sebagai zat gizi.
Pengelompokan zat gizi
meliputi karbohidrat, protein, lemak, vitamin, mineral, dan air. Dalam
kehidupan sehari-hari, protein mempunyai peranan yang sangat penting bagi
manusia. Peran pokok protein dalam tubuh manusia, yaitu sebagai zat pembangun
dan pengatur, pembentuk jaringan pengikat, mengganti jaringan tubuh yang rusak
dan yang perlu dirombak, pembentuk
protein yang inert seperti kuku dan rambut, dapat bekerja sebagai enzim, serta
membentuk antibodi. Kekurangan protein dalam waktu lama dapat mengganggu
berbagai proses dalam tubuh dan menurunkan daya tahan tubuh terhadap penyakit.
Unit pembangun dalam semua
jenis protein adalah asam amino. Asam amino
tersebut adalah asam amino essensial yang tidak dapat disintesis oleh
tubuh dan asam amino non esensial yang dapat disintesis oleh tubuh. Kebutuhan
tubuh manusia terhadap asam amino essensial dapat dipenuhi dari protein yang
terkandung di dalammakanan yang dimakan. Protein dapat diperoleh baik dari
sumber hewani maupun nabati. Protein hewani pada umumnya mempunyai kualitas
nilai gizi yang tinggidibandingkan dengan protein nabati. Namun protein nabati
yang berasal dari tumbuhtumbuhan akan memberikan kesehatan yang lebih baik
yaitu manfaat kacangankacangan sebagai biji yang mampu mengurangi resiko
peradangan dianggap sangat baik sebagai upaya untuk meningkatkan kesehatan
termasuk mengurangi resiko terjadinya obesitas dan kenaikan tekanan darah tinggi,
kolesterol dan gula darah.
Mutu protein dinilai dari
perbandingan asam-asam amino yang terkandung dalam protein tersebut. Protein
pada jenis kacang-kacangan mengandung asam amino tidak lengkap. Namun bila dua
atau lebih sumber jenis protein yang memiliki asam amino esensial pembatas
(asam-asam amino yang biasanya sangat kurang pada bahan makanan tersebut) yang
berbeda dikonsumsi bersama-sama, maka kekurangan asam amino dari satu protein
dapat ditutupi oleh asam amino sejenis yang berlebihan pada protein lain.
Seperti, Campuran antara nasi (kekurangan asam amino lisin, namun kelebihan
asam amino belerang) dengan kacang kacangan (kekurangan asam amino belerang,
namun kelebihan asam amino lisin).
Dapat memberikan komposisi
asamasam amino yang bernilai gizi mendekati mutu protein hewani. karena
pengaruh saling melengkapi dan saling mendukung. Hal ini juga terjadi pada
campuran nasi dengan tempe, kacang-kacangan dengan roti. Penganekaragaman menu
sangat penting sebab dengan cara ini mutu protein bahan makanan saling
mendukung dan meningkat.
B. Tujuan
Penulisan
Tujuannya
yaitu agar kita lebih mengetahui ruang lingkup Asam Amino, mulai dari
Klasifikasinya, struktur, sifat kimianya dan lain-lain.
C. Manfaat
Penulisan
Manfaatnya
yaitu kita dapat mengetahui ruang lingkup Asam Amino, mulai dari
Klasifikasinya, struktur, sifat kimianya dan lain-lain.
BAB II PEMBAHASAN
A. Defenisi
Protein tersusun atas asam-asam amino yang
terhubung membentuk sekuens linear melalui ikatan peptida antara gugus amino
dari salah satu asam amino dengan gugus karboksil dari asam amino sebelumnya.
Semua asam amino yang ditemukan di dalam protein merupakan
asam amino α dalam hal ini, gugus amino dan gugus karboksil keduanya terikat
pada atom karbon α yang sama.
Asam amino adalah sembarang
senyawa
organik yang
memiliki gugus fungsional karboksil (-COOH) dan amina (biasanya
-NH2). Dalambiokimia seringkali pengertiannya
dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C)
yang sama (disebut atom C "alfa" atau α). Gugus karboksil memberikan
sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa.
Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan
basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino
mampu menjadi zwitter-ion. Asam amino termasuk golongan senyawa
yang paling banyak dipelajari karena salah satu fungsinya sangat penting
dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein.
B. Struktur
Asam amino merupakan
turunan asam karboksilat yang mengandung gugus amina. Jadi setiap molekul asam
amino sekurang-kurangnya mengandung dua buah gugus fungsional, yaitu gugus
karboksil (-COOH) dan gugus amina(-NH2). Asam amino dapat diperoleh dari hasil
hidrolisis protein. Struktur asam amino mengandung gugus -NH2 yang terikat pada
atom C alfa (a), yaitu atom C yang terikat pada gugus karboksil.
Gambar Asam
2,6-diaminoheksanoat.
Semua asam amino yang
ditemukan pada protein memiliki ciri yang sama, yaitu gugus karboksil dan amina
terikat pada atom karbon yang sama.
Gambar Struktur
asam amino bentuk alfa secara umum..
Perbedaan asam amino satu sama lain terletak pada rantai sampingnya. Rantai samping yang dilambangkan dengan R dapat berupa alkil, cincin benzena, alkohol, dan turunannya.
Suatu
asam amino-α terdiri atas:
1. Atom C α. Disebut α karena bersebelahan
dengan gugus karboksil (asam).
2. Atom H yang terikat pada atom C α.
3. Gugus karboksil yang terikat pada atom
C α.
4. Gugus amino yang terikat pada atom C
α.
5. Gugus R yang juga terikat pada atom C
α.
C. Klasifikasi
Asam Amino
Terdapat 2 jenis asam
amino berdasarkan kemampuan tubuh dalam sintesisnya, yaitu asam amino esensial
dan asam amino non esensial. Asam amino esensial adalah asam amino yang tidak
dapat disintesis didalam tubuh, tetapi diperoleh dari luar misalnya melalui
makanan( lisin, leusin, isoleusin, treonin, metionin, valin, fenilalanin,
histidin, dan arginin). Asam amino non esensial adalah asam amino yang dapat
disintesis didalam tubuh melalui perombakan senyawa lain.
Klasifikasi asam amino
dapat dilakukan berdasarkan rantai samping (gugus –R) dan sifat kelarutannya
didalam air. Berdasarkan kelarutan didalam air dibagi atas asam amino
hidrofobik dan hidrofilik (klasifikasi dapat dilihat pada bagian struktur asam
amino). Berdasarkan rantai sampingnya dapat diklasifikasikan sebagai
berikut :
- Dengan
rantai samping alifatik (asam amino non polar) : Glisin, Alanin, Valin, Leusin,
Isoleusin.
- Dengan
rantai samping yang mengandung gugus hidroksil (OH), (asam amino polar) :
Serin, Treonin, Tirosin.
- Dengan
rantai samping yang mengandung atom sulfur (asam amino polar) : Sistein
dan metionin.
- Dengan
rantai samping yang mengandung gugus asam atau amidanya(gugus R bermuatan
negative) : Asam aspartat, Aspargin, Asam glutamate, Glutamin.
- Dengan
rantai samping yang mengandung gugus basa (gugus R bermuatan positif): Arginin,
lisin, Histidin
- Yang
mengandung cincin aromatic : Histidin, Fenilalanin, Tirosin, Triptofan.
- Asam imino :
Prolin.
Dari sekitar 80 jenis asam
amino yang dite-mukan di alam, tubuh manusia hanya membutuhkan seperempatnya
untuk menjalankan ratusan fungsi dalam tubuh. Mulai dari memastikan bahwa
pembelahan sel terjadi dengan sempurna, fungsi-fungsi metabolisme, memelihara
daya ingat, pertumbuhan hingga penyembuhan.Macam-macam asam amino tersebut
dapat di klasifikasikan sebagai berikut:
1.
Berdasarkan
polaritas kandungan gugus R
· Gugus R nonpolar :
2.
Alanin isoleusin leusin metionin fenilalamin prolin triptofan valin
· Gugus R polar tetapi tidak
bermuatan
3.
Asparagin sistein glutamin glisin serin treonin tiroksin
· Gugus R bermuatan negatif :
4.
Asam
aspartat asam glutamat
· Gugus R bermuatan positif
5.
Lisin arginin histidin
Asam
Amino non-essensial yang diproduksi tubuh antara lain:
1. Tirosin;
2. Sistein;
3. Serin.
4. Prolin
5. Glisin
6. Asam
glutamate
7. Asam
aspartat
8. Ariginin
9. Alanin
10. Histidin
11. Glutamin
12. Asparagin
Asam
Amino esensial yang tidak di produksi oleh tubuh, antara lain sebagai
berikut:
1. Triptofan;
2. Treonin
3. Metionin
4. Lisin
5. Leusin
6. Isoleusin;
7. Fenilalanin
8. Valin
Asam
amino polar
n
Memiliki gugus R yang tidak bermuatan
n
Serin , threonin, sistein, metionin, asparagin, glutamin
n
Bersifat hidrofilik à mudah larut dalam air
n
Cenderung terdapat di bagian luar protein
n
Sistein berbeda dgn yg lain, karena ggs R terionisasi
pada pH tinggi (pH = 8.3) sehingga dapat mengalami oksidasi dengan sistein
membentuk ikatan disulfide
n
(-S-S-) à
sistin (tdk tmsk dlm a.a. standar karena selalu tjd dari 2 buah molekul sistein
dan tidak dikode oleh DNA)
Asam
amino non polar
n
Memiliki gugus R alifatik
n
Glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin dan prolin
n
Bersifat hidrofobik. Semakin hidrofobik suatu a.a spt Ile
(I) à biasa
terdapat di bagian dlm protein.
n
Prolin berbeda dgn a.a à siklis. Tapi mempunyai byk kesamaan sifat dgn kelompok
alifatis ini.
n
Umum terdapat pada protein yang berinteraksi dengan
lipid
D. Sifat
Kimia
1.
Pada umumnya, asam amino larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut organik
non polar seperti eter, aseton dan kloroform. Sifat asam amino ini berbeda
dengan asam karboksilat maupun dengan sifat amina. Asam karboksilat alifatik
maupun aromatik yang terdiri dari beberapa atom karbon, umumnya kurang larut
dalam air tetapi larut dalam pelarut organik. Demikian pula amina, pada umumnya
tidak larut dalam air, tetapi larut dalam pelarut organik.
2.
Asam amino mempunyai titik lebur yang lebih tinggi dibandingkan dengan asam
karboksilat atau amina (lebih besar dari 200ºC).
3. Bersifat
sebagai elektrolit. Dalam larutan kondisi netral (pH isoelektrik), asam amino
dapat membentuk ion yang bermuatan positif dan juga bermuatan negative
(zwitterion) atau ion amfoter. Keadaan ion ini sangat tergantung pada pH
larutan. Bila ditambahkan dengan basa, maka asam amino akan terdapat dalam
bentuk :
H2N – CH – COO-R
Dan bila ditambahkan asam
ke dalam larutan asam amino, maka asam amino yang terbentuk :+H3N – CH – COOHR
E. Fungsi
dan Sumber-sumber Asam Amino
Fungsi
biologis asam amino yaitu :
1.
Penyusun
protein, termasuk enzim.
2.
Kerangka
dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama vitamin, hormon, dan
asam nukleat).
3.
Pengikat
ion logam penting yang diperlukan dalamreaksi enzimatik (kofaktor).
SUMBER-SUMBER
ASAM AMINO
Asam amino dapat diperoleh
melalui asupan makanan seperti pada kacang-kacangan(misalnya kedelai), ikan
gabus dan produk susu.
PENYAKIT YANG BERKAITAN DENGAN
METABOLISME ASAM AMINO
1. FENILKETONURIA
Adalah kelainan metabolism sejak lahir
yang ditandai dengan ketidakmampuan mengubah fenilalanin menjadi tirosin,
sehingga menyebabkan akumulasi fenilalanin dan hasil metaboliknya didalam
tubuh. Menyebabkan retardasi mental, manifestasi neurologic, pigmentasi ringan,
eczema dan bau kesturi. Kesemuanya dapat dicegah dengan restriksi awal diet
fenilalanin.
2. MAPLE SYRUP URINE DISEASE
Terjadinya akumulasi asam keto dari
leusin, valin dan isoleusin, karena adanya cacat pada enzim α -keto
dekarboksilase. Dapat menyebabkan gangguan susunan saraf pusat.
3. AMINOASIDURIA
Penyakit yang timbul akibat gangguan
pada transportasi asam amino tertentu ke dalam sel. Karena defek pada
transportasi ini secara khas mengakibatkan eksresi satu atau lebih asam amino
dalam jumlah yang meningkat.
F. Macam-Macam
Asam Amino
Macam
Asam Amino
Ada 20 macam asam amino,
yang masing-masing ditentukan oleh jenis gugus R atau rantai samping dari asam
amino. Jika gugus R berbeda maka jenis asam amino berbeda.
Contoh struktur dari beberapa asam
amino
Gugus R dari asam amino
bervariasi dalam hal ukuran, bentuk, muatan, kapasitas pengikatan hidrogen
serta reaktivitas kimia. Keduapuluh macam asam amino ini tidak pernah berubah.
Asam amino yang paling sederhana adalah glisin dengan atom H sebagai rantai
samping. Berikutnya adalah alanin dengan gugus metil (-CH3) sebagai rantai
samping.
TABEL NAMA-NAMA ASAM AMINO
|
No
|
Nama
|
Singkatan
|
|
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15
16
17
18
19
20
|
Alanin (alanine)
Arginin (arginine)
Asparagin (asparagine)
Asam aspartat (aspartic acid)
Sistein (cystine)
Glutamin (Glutamine)
Asam glutamat (glutamic acid)
Glisin (Glycine)
Histidin (histidine)
Isoleusin (isoleucine)
Leusin (leucine)
Lisin (Lysine)
Metionin (methionine)
Fenilalanin (phenilalanine)
Prolin (proline)
Serin (Serine)
Treonin (Threonine)
Triptofan (Tryptophan)
Tirosin (tyrosine)
Valin (valine)
|
Ala
Arg
Asn
Asp
Cys
Gln
Glu
Gly
His
Ile
Leu
Lys
Met
Phe
Pro
Ser
Thr
Trp
Tyr
Val
|
1. Alanin (Ala)
Alanin (Ala)
atau asam 2-aminopropanoat merupakan salah satu asam amino bukan esensial. Bentuk yang umum
di alam adalah L-alanin (S-alanin) meskipun terdapat pula bentuk D-alanin
(R-alanin) pada dinding sel bakteri dan sejumlah antibiotika. L-alanin merupakan asam amino
proteinogenik yang paling banyak dipakai dalam protein setelah leusin
Gugus metil pada alanina
sangat tidak reaktif sehingga jarang terlibat langsung dalam fungsi protein
(enzim). Alanina dapat berperan dalam pengenalan substrat atau spesifisitas,
khususnya dalam interaksi dengan atom nonreaktif seperti karbon.
Dalam proses pembentukan glukosa dari protein, alanina berperan dalam daur
alanina.
2. Arginin (Arg)
Asam amino arginin memiliki kecenderungan
basa yang cukup tinggi akibat eksesi dua gugus amina pada gugus residunya. Asam amino
ini tergolong setengah esensial bagi manusia dan mamalia lainnya, tergantung pada tingkat
perkembangan atau kondisi kesehatan.
Bagi anak-anak, asam amino
ini esensial. Pangan yang menjadi sumber utama arginin adalah produk-produk
peternakan (dairy products) seperti daging, susu (dan olahannya), dan telur.
Dari produk tumbuhan dapat disebutkan cokelat dan biji kacang tanah.
3. Asparagin (Asn)
Asparagin adalah analog
dari asam
aspartat dengan
penggantian gugus karboksil oleh gugus karboksamid. Asparagin bersifat netral (tidak
bermuatan) dalam pelarut air.
Asparagina merupakan asam amino
pertama yang berhasil diisolasi. Namanya diambil karena pertama kali diperoleh
dari jus asparagus.
Fungsi biologi: Asparagina diperlukan
oleh sistem saraf untuk menjaga kesetimbangan dan
dalam transformasi asam amino. Ia berperan pula dalam sintesis amonia.
Sumber: Daging (segala macam
sumber), telur, dan susu (serta
produk turunannya) kaya akan asparagina
4. Asam aspartat (Asp)
Asam aspartat merupakan
satu dari 20 asam amino penyusun protein. Asparagin merupakan asam amino
analognya karena terbentuk melalui aminasi aspartat pada satu gugus hidroksilnya.
Asam aspartat
bersifat asam, dan dapat digolongkan sebagan asam karboksilat. Bagimamalia aspartat tidaklah esensial.
Fungsinya diketahui
sebagai pembangkit neurotransmisi di otak dan saraf otot.
Diduga, aspartat berperan dalam daya tahan terhadap kepenatan. Senyawa ini juga
merupakan produk dari daur
urea dan
terlibat dalam glukoneogenesis.
5. Sistein (Cys)
Sistein merupakan asam
amino bukan esensial bagi manusia yang memiliki atom S, bersama-sama dengan metionin. Atom S ini terdapat pada gugus tiol (dikenal
juga sebagai sulfhidril atau merkaptan). Karena memiliki atom S, sisteina
menjadi sumber utama dalam sintesis senyawa-senyawa biologis lain yang
mengandung belerang. Sisteina dan metionin pada protein juga berperan dalam
menentukan konformasi
protein karena
adanya ikatan
hidrogen pada
gugus tiol.
Sumber utama sisteina pada
makanan adalah cabai, bawang putih, bawang bombay,brokoli, haver,
dan inti bulir gandum (embrio). L-sistein juga
diproduksi secara industri melalui hidrolisis rambut manusia
dan babi serta buluunggas.
6. Glutamine (Gln)
Glutamin adalah satu dari
20 asam amino yang memiliki kode pada kode
genetikstandar.
Rantai sampingnya adalah suatu amida.
Glutamina dibuat dengan mengganti rantai samping hidroksil asam glutamat dengan gugus fungsional amina.
Glutamina merupakan bagian
penting dari asimilasi nitrogen yang berlangsung padatumbuhan. Amonia yang
diserap tumbuhan atau hasil reduksi nitrit diikat oleh asam glutamat menjadi glutamina dengan bantuan
enzim glutamin sintetase atau GS.
Glutamina dijadikan
suplemen atlet binaraga untuk mengganti kerusakan otot
dengan segera akibat latihan beban yang berat.
7. Asam glutamate (Glu)
Asam glutamat
termasuk asam amino yang bermuatan (polar)
bersama-sama dengan asam aspartat. Ini terlihat dari titik isoelektriknya yang rendah, yang menandakan ia sangat mudah
menangkap elektron (bersifat asam menurut
Lewis).
Asam glutamat dapat
diproduksi sendiri oleh tubuh manusia sehingga tidak tergolong esensial.
Ion glutamat merangsang
beberapa tipe saraf yang ada di lidah manusia. Sifat ini dimanfaatkan dalam
industri penyedap. Garam turunan dari asam glutamat, yang dikenal sebagai mononatrium
glutamat (
dikenal juga sebagai monosodium glutamat, MSG, vetsin atau micin), sangat
dikenal dalam dunia boga Indonesia maupun Asia Timur lainnya sebagai penyedap
masakan.
8. Glisin (Gly)
Glisina atau asam
aminoetanoat adalah asam amino alami paling sederhana. Rumus kimianya
C2H5NO2. Asam amino ini bagi manusia bukan merupakan asam
amino esensial karena
tubuh manusia dapat mencukupi kebutuhannya.
Glisina merupakan asam
amino yang mudah menyesuaikan diri dengan berbagai situasi karena strukturnya
sederhana. Secara umum protein tidak banyak mengandung glisina. Pengecualiannya
ialah pada kolagen yang dua per tiga dari keseluruhan asam aminonya adalah
glisina.
Glisina merupakan asam
amino nonesensial bagi manusia. Tubuh manusia memproduksi glisina dalam jumlah
mencukupi. Glisina berperan dalam sistem sarafsebagai inhibitor neurotransmiter pada
sistem saraf pusat (CNS).
9. Histidin (His)
Histidina merupakan satu
dari 20 asam amino dasar yang ada dalam protein. Bagimanusia histidina merupakan asam amino
yang esensial bagi anak-anak. Fungsi Histidina menjadi prekursor histamin, suatu amina yang berperan dalam
sistem saraf, dan karnosin, suatu asam amino.
10. Isoleusin (Ile)
Isoleusina adalah satu
dari asam amino penyusun protein yang dikode
oleh DNA. Rumus kimianya sama dengan leusinhidrofobik (tidak larut dalam air) dan
esensial bagi manusia. tetapi susunan atom-atomnya berbeda. Ini berakibat
pada sifat yang berbeda. Isoleusina bersifat
Walaupun berdasarkan
strukturnya ada empat kemungkinan stereoisomer sepertitreonin, isoleusina alam hanya tersedia dalam
satu bentuk saja.
11. Leusin (Leu)
Leusina merupakan asam amino yang paling umum dijumpai
pada protein. Ia mutlak diperlukan dalam
perkembangan anak-anak dan dalam kesetimbangan nitrogen bagi orang dewasa. Ada dugaan
bahwa leusina berperan dalam menjaga perombakan dan pembentukan protein otot.
Leusina tergolong asam amino esensial bagi manusia.
12. Lisin (Lys)
Lisina (bahasa
Inggris lysine) merupakan asam amino penyusun protein yang dalam pelarut air bersifat
basa, seperti juga histidin. Lisina tergolong esensial bagi
manusia dan kebutuhan rata-rata per hari adalah 1- 1,5 g. Lisina menjadi
kerangka bagi niasin(vitamin B1). Kekurangan vitamin ini
dapat menyebabkan pelagra. Lisina juga dilibatkan dalam
pengobatan terhadap penyakit herpes.
Biji-bijian serealia terkenal miskin akan lisina.
Sebaliknya, biji polong-polongan kaya akan asam amino ini.
13. Metionin (Met)
Metionina, bersama-sama
dengan sistein, adalah asam amino yang memiliki
atom S. Asam amino ini penting dalam sintesis protein (dalam
proses transkripsi, yang menerjemahkan urutan basa
nitrogen di DNA untuk
membentuk RNA) karena kode untuk metionina sama dengan kode awal
(start) untuk suatu rangkaian RNA. Biasanya, metionina awal ini tidak akan
terikut dalam protein yang kelak terbentuk karena dibuang dalam proses pascatranskripsi.
Asam amino ini bagi
manusia bersifat esensial, sehingga harus dipasok dari bahan pangan. Sumber
utama metionina adalah buah-buahan, daging (ayam, sapi, ikan), susu(susu
murni, beberapa jenis keju), sayuran (spinach, bayam, bawang putih, jagung),
serta kacang-kacangan (kapri, pistacio, kacang mete, kacang
merah, tahu, tempe).
14. Fenilalanin
(Phe)
Fenilalanina adalah suatu asam amino penting dan banyak terdapat pada
makanan, yang bersama-sama dengan asam amino tirosin dan triptofan merupakan kelompokasam amino aromatik yang memiliki cincin
benzena.
Fenilalanina bersama-sama
dengan taurin dan triptofan merupakan senyawa yang berfungsi sebagai
penghantar atau penyampai
pesan (neurotransmitter)
pada sistem
saraf otak.
Dalam keadaan normal, fenilalanina diubah menjadi tirosin dan dibuang dari tubuh. Gangguan
dalam proses ini (penyakitnya disebut fenilketonuria atau fenilalaninemiaatau fenilpiruvat oligofrenia, disingkat PKU) menyebabkan
fenilalanina tertimbun dalamdarah dan dapat meracuni otak serta
menyebabkan keterbelakangan mental. Penyakit ini diwariskan secara genetik: tubuh tidak
mampu menghasilkan enzim pengolah asam amino fenilalanina, sehingga menyebabkan
kadar fenilalanina yang tinggi di dalam darah, yang berbahaya bagi tubuh.
15. Prolin
(Pro)
Prolina merupakan
satu-satunya asam amino dasar yang memiliki dua gugus samping yang terikat
satu-sama lain (gugus amino melepaskan satu atom H untuk berikatan dengan gugus sisa). Akibat
strukturnya ini, prolina hanya memiliki gugus aminasekunder (-NH-). Beberapa pihak
menganggap prolina bukanlah asam amino karena tidak memiliki gugus amina namun
imina namun pendapat ini tidak tepat.
Fungsi terpenting prolina
tentunya adalah sebagai komponen protein. Sel tumbuh-tumbuhan tertentu yang terpapar kondisi
lingkungan yang kurang cocok (misalnya kekeringan) akan menghasilkan prolina
untuk menjaga keseimbangan osmotik sel. Prolina dibuat dari asam L-glutamat dengan prekursor suatu asam
imino. Prolina bukan merupakan asam amino esensial bagi manusia.
16. Serine
(Ser)
Serina merupakan asam amino penyusun protein yang umum
ditemukan pada proteinhewan. Protein mamalia hanya memiliki
L-serin. Serina bukan merupakan asam amino esensial bagi manusia. Namanya
diambil dari bahasa Latin, sericum (berarti sutera) karena
pertama kali diisolasi dari protein serat sutera pada
tahun 1865. Strukturnya diketahui pada tahun 1902.
Fungsi biologi dan kesehatan:
Serina penting bagi metabolisme karena terlibat dalam biosintesis senyawa-senyawapurin dan pirimidin, sistein, triptofan (pada bakteria), dan sejumlah besar metabolit lain.
Sebagai penyusun enzim,
serina sering memainkan peran penting dalam fungsi katalisator enzim. Ia
diketahui berada pada bagian aktif kimotripsin, tripsin, dan banyak enzim lainnya. Berbagai
gas-gas perangsang saraf dan senyawa aktif yang dipakai pada insektisida bekerja melalui residu serina
pada enzim asetilkolin esterase, sehingga melumpuhkan enzim itu sepenuhnya.
Akibatnya, asetilkolin (suatu neurotransmiter) yang seharusnya segera diuraikan
oleh enzim itu segera setelah bekerja malah menumpuk di sel dan
mengakibatkan kekejangan dan kematian.
Sebagai penyusun protein non-enzim, rantai sampingnya
dapat mengalami glikolisasiyang dapat menjelaskan gangguan
akibat diabetes. Serina juga merupakan satu dari tiga
asam amino yang biasanya terfosforilasi oleh enzim kinase pada saat transduksi signal pada eukariota
17. Treonin (Thr)
Treonina merupakan salah
satu dari 20 asam amino penyusun protein. Bagi manusia, treonina
bersifat esensial. Tubuh manusia tidak memiliki enzim
pembentuk treonina namun manusia memerlukannya, sehingga treonina esensial
(secara gizi) bagi manusia.
Kehadiran enzim treonina-kinase dapat menyebabkan fosforilasi pada treonina,
menghasilkan fosfotreonina, senyawa antara penting pada biosintesis metabolitsekunder.
18. Tritofan
(Trp)
Triptofan merupakan satu
dari 20 asam amino penyusun protein yang bersifat
esensial bagi manusia. Bentuk yang umum pada mamalia adalah, seperti asam amino
lainnya, L-triptofan. Meskipun demikian D-triptofan ditemukan pula di alam
(contohnya adalah pada bisa ular laut kontrifan).
Fungsi biologi dan kesehatan:
Gugus fungsional yang
dimiliki triptofan, indol, tidak dimiliki asam-asam amino dasar
lainnya. Akibatnya, triptofan menjadi prekursor banyak senyawa biologis penting
yang tersusun dalam kerangka indol. Triptofan adalah prekursor melatonin (hormonperangsang
tidur), serotonin (suatu transmiter pada sistem saraf) dan niasin (suatuvitamin).
19. Tirosin (Tyr)
Tirosina (dari bahasa Yunani tyros, berarti keju, karena
ditemukan pertama kali dari keju) merupakan satu dari 20 asam amino penyusun
protein. Ia memiliki satu gugus fenol (fenil dengan
satu tambahan gugus hidroksil). Bentuk yang umum adalah L-tirosin
(S-tirosin), yang juga ditemukan dalam tiga isomer
struktur: para, meta,
dan orto.
Pembentukan tirosina
menggunakan bahan baku fenilalanin oleh enzim Phe-hidroksilase.
Enzim ini hanya membuat para-tirosina. Dua isomer yang lain terbentuk apabila
terjadi “serangan” dari radikal bebas pada kondisi oksidatif tinggi
(keadaan stress).
Fungsi biologi dan kesehatan:
Dalam transduksi signal, tirosina memiliki peran kunci dalam pengaktifan
beberapaenzim tertentu melalui proses
fosforilasi (membentuk fosfotirosina). Bagi manusia, tirosina merupakan
prekursor hormon tiroksin dan triiodotironin yang
dibentuk dikelenjar tiroid, pigmen kulit melanin, dan dopamin, norepinefrin dan
epinefrin.
Tirosina tidak
bersifat esensial bagi manusia. Oleh enzim tirosina
hidroksilase, tirosina diubah menjadi DOPA yang merupakan bagian dari manajemen
terhadap penyakitParkinson.
Tanaman opium (Papaver
somniferum) menggunakan tirosina sebagai bahan baku untuk menghasilkan morfin,
suatu alkaloid.
20. Valin
(Val)
Valina adalah salah satu
dari 20 asam amino penyusun protein yang dikode oleh DNA.
Dalam ilmu
gizi, valina termasuk
kelompok asam amino esensial. Namanya berasal dari
nama tumbuhan valerian (Valeriana officinalis).
Sifat valina dalam air
adalah hidrofobik (‘takut air’) karena ia tidak
bermuatan. Pada penyakit anemia “bulan sabit” (sel-sel
eritrosit tidak berbentuk seperti pil tetapi seperti bulan
sabit, sickle-cell anaemia), valina menggantikan posisi asam glutamat, asam amino lain yang hidrofilik (‘suka air’), pada hemoglobin. Akibatnya bentuk sel berubah dan
kehilangan kemampuan mengikat oksigen secara efektif.
Valina diproduksi dengan
menggunakan treonin sebagai bahan baku. Sumber
pangan yang kaya akan valina mencakup produk-produk peternakan (daging, telur, susu, keju)
dan biji-bijian yang mengandung minyak (misalnya kacang tanah, wijen,
dan lentil).
BAB
III PENUTUP
A. Kesimpulan
Kesimpulannya yaitu Diantara
banyak fungsi yang harus dipenuhi oleh asam amino dalam sel hidup, terdapat
fungsi sebagai unit monomer untuk membangun rantai polipeptida protein.
Sebagian besar protein mengandung 20 buah asam amino L-α-amino yang sama dalam
proporsi yang beragam. Di samping itu, banyak protein khusus yang juga
mengandung asam L-α-amino yang diturunkan dari sebagian di antara ke-20 asam
amino tersebut.
Asam amino ialah asam
karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam amino yang terdapat sebagai
komponen protein mempunyai gugus –NH2 pada atom karbon α dari posisi gugus
–COOH. Jenis-jenis asam amino, urutan cara asam amino tersebut terangkai, serta
hubungan spasial asam-asam amino tersebut asan menentukan struktur 3 dimensi
dan sifat-sifat biologis protein sederhana.
B. Kritik
dan Saran
Kami
harap kritik dan saran kepada dosen pembimbing maupun teman-teman sekalian demi
kesempurnaan makalah kami, dan semoga makalah ini dapat bermanfaat bagi kita
semua.
C. Daftar
Pustaka
Robert K. Murray, et all.,
2002, BIOKIMIA HARPER, ECG, Jakarta.
Poppy Kumala,
1998, KAMUS KEDOKTERAN DORLAND, ECG, Jakarta.
Anonim,2000, DASAR-DASAR
BIOKIMIA, UI-PRESS, Jakarta.
Anonim, ASAM
AMINO, www.wikipedia.com, diakses 8 oktober 2008.
Suwandito, Tri
Martini, METABOLISME PROTEIN DAN ASAM AMINO, www.google.com, diakses 8 oktober 2008.
Tri Rini
Nuringtyas, ASAM AMINO DAN PROTEIN,www.google.com, diakses 8 oktober 2008.
Anonim, ASAM
AMINO, www.forumbinaraga.com, diakses 10 oktober 2008.
Tidak ada komentar:
Posting Komentar